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Biochemie, Mol. & Zellbiologie III.

MF (6 Kreditpunkte, Rigorosum, Dr. Gábor Bánhegyi; AOKOVM291_3N)
FFZ (5 Kreditpunkte, Rigorosum, Dr. Gábor Bánhegyi; FOKOOVM156_3N)

2017/2018, Frühjahrssemester

Studienbeauftragte: Dr. Müllner, Nándor

Allgemeine

Bedingungen für die Anerkennung des Semesters: Diejenigen Studenten, die mehr als dreimal von den Praktika abwesend waren, können nur mit einem Dekanatserlaubnis an der Prüfung teilnehmen. Anerkennung des Semesters hängt von den Ergebnissen der Demonstrationen (siehe nächsten Punkt) ab.

Demonstrationen: Zwei mündliche Demonstrationen werden während des Semesters gehalten, deren Stoff (aktuelle Vorlesungen, Praktika und Material der Konsultationen) rechtzeitig bekannt gegeben wird. Die Studenten ziehen eine Frage aus dem Themenkatalog und ihre Antwort wird mit Note von 1 bis 5 bewertet. Praktikumsleitern prüfen die eigenen Studenten nicht. Abwesende oder  Studenten mit Note 1 können die Demonstration die nächste Woche mit der maximalen Note 2 wiederholen. Am Ende des Semesters gibt es noch eine Möglichkeit beide Demonstrationen zu bestehen (maximale Note 2). Nur solche Studenten erhalten die Unterschrift am Ende des Semesters die alle beiden Demonstrationen bestanden haben (mit Note 2). Um ein Unterschrift zu bekommen müssen alle beiden Demonstrationen bestanden werden. Studenten die einen Demodurchschnitt von 4,0 haben, bekommen Prüfungserleichterungen (siehe nächsten Punkt).

Rigorosum: Am Ende des Semesters findet eine mündliche Prüfung (Rigorosum) statt. Das Material erhält die Stoffe der Vorlesungen, Konsultationen und Praktika von drei Semestern Material und wird vorher bekannt gegeben (Themenkatalog). Die Studenten müssen auf fünf Fragen antworten (vier theoretische und eine praktische Frage). – Studenten mit Demonstrationsergebnisse 4,0 müssen nur theoretische Fragen beantworten. – Studenten mit Demonstrationsergebnisse 4,5 (oder höher) müssen nur drei theoretische Fragen beantworten.

Studienbeauftragte: Dr Müllner, Nándor  (mullner.nandor@med.semmelweis-univ.hu)

Vorlesungen

Zeitpunkt und Ort:
Dienstag 10:00-11:10 und Donnerstag 15:50-17:00 im Hörsaal Hári im EOK Gebäude, wöchentlich

WocheDatumVorlesungVortragender
1.5-9 Febr.BiotransformationKardon
2.12-16 Febr.Sauerstoffmetabolismus Kardon
Blutstillung (Hämostase) IKeszler
3.19-23 Febr.Blutstillung (Hämostase) IIKeszler
Blutstillung (Hämostase) IIIKeszler
4.26 Febr. - 2 MärzSignalübertragungsprozessen IAsbóth
Signalübertragungsprozessen IIAsbóth
5.5-10 MärzSignalübertragungsprozessen IIIAsbóth
Signalübertragungsprozessen IVAsbóth
6.12-14 MärzSignalübertragungsprozessen VAsbóth
7.19-23 MärzIntrazellulare SignaleBőgel
ChronobiochemieBőgel
8.3-6 AprilRegelung des Zellcyclus IBarta
Regelung des Zellcyclus IIBarta
9.9-13 AprilRegelung des Zellcyclus III Barta
ApoptoseBarta
10.16-21 AprilEpigenetik Keszler
Das Extra- und Intrazelluläre Matrix IMüllner
11.23-27 AprilDas Extra- und Intrazelluläre Matrix IIMüllner
12.2-4 MaiSubzellulare Biochemie IPándics
13.7-11 MaiSubzellulare Biochemie IIPándics
Subzellulare Biochemie IIIKeszler
14.14-18 MaiSubzellulare Biochemie IVPándics
Subzellulare Biochemie VKeszler

Praktika

Ort: EOK (Tűzoltó Str. 37-47.), Gang „C“

WocheDatumPraktikum / Konsultation
1.5-9 Febr.Alcoholmetabolismus (Kons. 1)
2.12-16 Febr.Die Untersuchung der LDH – Isoenzyme
3.19-23 Febr.Atherosklerose (Kons. 2)
4.26 Febr. - 2 MärzUntersuchung der Transaminasen bzw. der Kreatin Kinase
5.5-10 MärzDemonstration I
6.12-14 MärzDie Blutzuckerbestimmung
7.19-23 MärzInsulinrezeptor (Kons. 3)
8.3-6 AprilDie Bestimmung der Na+/K+-ATPase Aktivität
9.9-13 AprilHämostase (Kons. 4)
10.16-21 AprilDie Untersuchung des Drogenstoffwechsels
11.23-27 AprilMolekular Biologie (Kons. 5)
12.2-4 MaiHämostase
13.7-11 MaiDemonstration II
14.14-18 MaiKonsultation

Einteilung

GruppePraktikumsleiterTagZeitpunkt
DZ/1StillerDienstag8:00-9:30
DZ/2KardonDienstag8:00-9:30

Themen

I.

  1. Die freie Energie, die energiereiche Verbindungen und ihre Bedeutung im Stoffwechsel der Zelle. Substratkettenphosphorylierung.
  2. An Redoxreaktionen beteiligte Enzyme.
  3. Enzymkinetik: vmax, KM, Michaelis–Menten Kinetik. Enzymhemmungen (reversible bzw. irreversible Hemmung, kompetitive, bzw. nichtkompetitive Hemmung). Die Allosterie.
  4. Der Aufbau und die Funktion von Myoglobin und Hämoglobin. Die Sichelzellanämie
  5. Der Transport von Reduktionsäquivalenten in die Mitochondrien: Malatcyclus, Glycerophosphatcyclus.
  6. Die Bildung von Acetyl-CoA aus Pyruvate: der enzymatische Mechanismus und die Regulation des PDH-Komplexes.
  7. Der Szent-Györgyi-Krebs-Cyclus: die zentrale Bedeutung des Cyclus im Anabolismus und im Katabolismus. Die Reihenfolge der Einzelreaktionen des Citratcyclus.
  8. Die Energie-Bilanz und die Regelung des Citratcyclus. Die anaplerotischen Reaktionen für den Citratcyclus.
  9. Der Aufbau der mitochondrialen Atmungskette.
  10. Die chemiosmotische Hypothese der oxidativen Phosphorylation, die Rolle der Protonpumpe und der FOF1-ATPase.
  11. Die Hemmstoffe des Elektronentransports und der oxidativen Phosphorylierung.
  12. Die Kopplung der Elektronentransportkette mit der Phosphorylierung, der P/O-Quotient, die Regelung der oxidativen Phosphorylierung.
  13. Der Begriff und die Systematisierung der Kohlenhydrate. Die Stereoisomerie der Kohlenhydrate. Die chemischen Reaktionen der Monosaccharide.
  14. Kohlenhydrate, Mono- Di- und Polysaccharide, und ihr Vorkommen. Die Verdauung und die Resorption der Kohlenhydraten. Disaccharidasemangel.
  15. Die GLUT- Familie, Charakterisierung.
  16. Anaerobe Glykolyse. Glykolyse in der Erythrocyten.
  17. Die Reaktionschritte der Glykolyse. Energie-Bilanz der Glykolyse, Pasteur-Effekt, der Cori-Cyclus.
  18. Die Glukoneogenese: Schritte und intrazelluläre Lokalisation.
  19. Die Regelungen der Glykolyse bzw. der Glukoneogenese mit besonderer Hinsicht auf die Rolle des Fructose-2,6-bisphosphats.
  20. Der Pentosephosphatweg und seine Bedeutung im Stoffwechsel. Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase-Mangel.
  21. Die Synthese und der Abbau des Glykogens. Glykogenspeicherkrankheiten.
  22. Regelung des Glykogenstoffwechsels mit Hinsicht auf die Unterschiede in der Leber und im Muskel.
  23. Die den Glucosegehalt des Blutes beeinflussenden Faktoren, die hormonale Regelung der Blutglucosekonzentration.
  24. Der Stoffwechsel der Fructose und Galaktose, Störungen.
  25. Der Begriff und die Systematisierung der Lipide.
  26. Die Verdauung und die Resorption der Lipide. Die enterale Triglycerid-Resynthese (Monoglyceridweg). Die Bildung der Chylomicronen.
  27. Die Rolle der Lipasen.
  28. Die Synthese von Triglyceriden in der Leber und im Fettgewebe.
  29. Der Lipidtransport im Blut: Chylomicron, VLDL, Albumin.
  30. Der Mechanismus der Oxidation von gesättigten geradzahligen Fettsäuren. Die Energie-Bilanz der Fettsäureoxidation.
  31. Die Oxidation ungesättigter Fettsäuren. Die Oxidation ungeradzahliger Fettsäuren.
  32. Die Bildungsmechanismus der Ketonkörper. Die Bedeutung der Ketonkörper im Energie-Transport und ihr Verwertungsmechanismus.
  33. Die Mechanismen der Fettsä Der Bedarf des Fettsäuresynthese an Cofaktoren, Coenzymen und an Energie.
  34. Die hormonale Regelung des Fettstoffwechsels.
  35. Die Biosynthese von Cholesterin und ihre Regelung.
  36. Der Cholesterintransport im Blut: Chylomicron, IDL, LDL, HDL.
  37. Biosynthese der Gallensäuren und ihre Regelung. Enterohepatischer Kreislauf der Gallensäuren.
  38. Biosynthese, Funktion der Phospholipide. Die Membranlipide.
  39. Glucocorticoide und Mineralocorticoide: Biosynthese, Transport.
  40. Androgene, Östrogene und Progesteron: Biosynthese, Transport.
  41. Arachidonsäuremetabolismus: der Lipoxigenaseweg und Cyclooxygenaseweg.

II.

  1. Reaktionswege die zur Bildung von NADPH+H+ führen.
  2. Lactatacidose.
  3. Die Stellung des Glukose-6-phophats im Glucosestoffwechsel.
  4. Die Rolle des Biotins, bzw. die des Vitamins B12 im Stoffwechsel.
  5. Ketonämie und Ketonurie: Diabetes mellitus.
  6. Die Stellung des Acetyl-CoA im Stoffwechsel.
  7. Die Biosynthese der Porphyrine, die Regulation der Hä Der Abbau des Häms; Enterohepatischer Kreislauf und Ausscheidung der Hämvorläufer, bzw. Gallenfarbstoffe.
  8. Die Verdauung der Eiweisse. Der Wirkungsmechanismus der Serinproteasen. Die essentiellen/ nichtessentiellen Aminosäuren und die chemischen Eigenschaften der Aminosäuren.
  9. Der Abbau der Aminosäuren. Die Transaminierung der Aminosäuren. Die Bedeutung von Pyridoxalphosphat als Coenzym im Aminosäurestoffwechsel.
  10. Der Transport des Amino-Stickstoffes. Das Schicksal des Ammoniaks im Organismus.
  11. Die Harnstoffsynthese und ihre Regulation.
  12. Umwandlung des Kohlenstoffgerüstes von Aminosäuren.
  13. Der Abbau der Aminosäuren der Pyruvat-Familie. .
  14. Der Abbau und die Synthese des Cysteins. Der Abbau von Methionin.
  15. Der Abbau der Aminosäuren der a-Ketoglutarat-Familie.
  16. Der Abbau der Aminosäuren der Succinyl-CoA-Familie.
  17. Der Abbau der Aminosäuren der Acetoacetyl-CoA-Familie.
  18. Welche Aminosäuren wirken als C-1-Fragment Donoren? Die Rolle der Folsäure im C-1-Gruppentransfer. Die Rolle der C-1-Gruppen in den biosynthetischen Vorgängen.
  19. Der Abbau des Phenylalanins und des Tyrosins. Die Phenylketonurie und die Alkaptonurie.
  20. Der intrazelluläre Nucleinsäureabbau. Der Abbau des Purins und des Pyrimidins.
  21. Die Biosynthese von Purinnucleotiden und ihre Regelung.
  22. Die Biosynthese von Pyrimidinnucleotiden und ihre Regelung.
  23. Die Synthese von Desoxyribonucleotiden.
  24. Wiederverwertungsreaktionen im Purin und Pyrimidinstoffwechsel.
  25. Die Antimetabolite des Nucleotid-Stoffwechsels. Die Störungen des Nucleotidstoffwechsels. Die DNS-Polymerasen: Reaktion und Funktion. Die Telomerase und ihre Funktion.
  26. Die Initiation und Elongation der Replikation in Prokaryonten bzw. Eukaryonten. Das Prinzip der semikonservativen DNS Replikation.
  27. Die Veränderungen der DNS-Sequenz: Mutationen. Reparaturmöglichkeiten von DNS-Schäden. Der Ames-Test.
  28. RNS Viren; Retroviren; HIV Virus. DNS Viren; Hepatitis B; Adenoviren.
  29. Mechanismus der Transkription in Prokaryonten und Eukaryonten: RNS Polymerase, Hemmstoffe.
  30. Regulation der Transkription. Prozessierung der primären RNS bei Eukaryonten
  31. Struktur und biologische Bedeutung der RNS. Der genetische Code
  32. Die Synthese von aminoacyl-tRNS, die Ribosomen. Die Initiationsphase der Proteinbiosynthese in Prokaryonten bzw. Eukaryonten.
  33. Die Elongations- und Terminationsphase der Proteinbiosynthese in Prokaryonten bzw Eukaryonten. Antibiotika als Hemmstoffe der Proteinsynthese.
  34. Die Polymerase-Kettenreaktion, Analyse der Basesequenz der DNS.
  35. Analyse einer Punktmutation (RFLP, Allelspezifische PCR, Primerextension).
  36. Analyse von Genexpression („real-time PCR“, DNS-Chip, Reportergene)
  37. DNS-Klonierung.

III.

  1. Die zelluläre Phase der Hämostase: Thrombozytenadhäsion, -aktivierung und -aggregation.
  2. Die plasmatische Phase der Hämostase: die Gerinnungskaskade und Fibrinpolymerisierung.
  3. Kontrollmechanismen der Blutgerinnung: Serinproteaseinhibitoren und das Protein C/Protein S-System.
  4. Der Mechanismus und die Regelung der Fibrinolyse.
  5. Molekulare Angriffspunkte in medikamentöser Behandlung der Hämostasestörungen (Thrombozytenaggregationshemmer, Vitamin K-Antagonisten, Heparin, Hirudin, rekombinanter tPA, Lysinanaloga).
  6. Pathomechanismen, die zur Entstehung der atherosklerotischen Plaques führen. Transkriptionelle Regelung der Cholesterin-homöostase (SREBP, LXR, FXR)
  7. Die Phase 1 in der Biotransformation. Die P450 Reduktase und die CYP Superfamilie.
  8. Phase 2 und 3 Reaktionen der Biotransformation.
  9. Pathobiochemie der alkoholischen Leberschädigung
  10. Prooxidanten, Entstehung von ROS.
  11. Oxidativer Stress und die Antioxidativen Abwehrsysteme.
  12. Einteilung der Rezeptoren nach Mechanismus, Lokalisation, chemischen Character und Wirkung. Analyse der Ligandenbindung
  13. Die heptahelicalen (7TM) Rezeptoren.
  14. Die G-Proteine: Typen, Struktur, Hemmstoffe.
  15. Das cAMP-System: Hormone, Rezeptoren, G-Proteine, Adenylylcyclasen.
  16. Das cAMP-System: Protein kinase A, Phosphodiesterasen. Transkriptionsregelung durch cAMP.
  17. Proteinkinase-C: Aufbau, Typen, Aktivierung und Down-Regulation.
  18. Das cGMP-System: Membrangebundene Guanylylcyclasen. Proteinkinase-G. NO-Synthasen. NO-sensitive Guanylylcyclase.
  19. Ca2+ als Signal.
  20. Ligandenregulierte Kationen- und Anionenkanäle in der Plasmamembran.
  21. Das Phospholipase-C-System: Hormone, Rezeptoren, G-Proteine, second messengers, PLC-Aufbau und Isoenzyme.
  22. Der Metabolismus von Inositolphosphate und IP-Lipide. Phospholipase D. PI-3 Kinasen und Phosphatasen.
  23. Rezeptor Tyrosinkinasen. Der EGF-Rezeptor. Der MAP-Kinase-Weg.
  24. Insulin: Struktur, Biosynthese, Sekretion, Wirkungen. Der Insulinrezeptor. Proteinkinase-B.
  25. Phosphoprotein Phosphatasen.
  26. Steroidrezeptoren, Thyroidrezeptoren, Retionoatrezeptoren und Waisenrezeptoren.
  27. Der Hypoxie-induzierte Faktor und die Sirtuine.
  28. Die AMP-aktivierte Prtoteinkinase und der mTORC1 Komplex.
  29. Die Funktionsweise der circadianen Uhr. Zusammenhänge mit dem Stoffwechsel.

IV.

  1. Zellcyclus: Regulation, Phasen. Wachstumsfaktoren, Oncogene.
  2. Cycline und die Cyclin abhängigen Proteinkinasen.
  3. Zellcyclus und Tumorentwicklung: Wachstumsfaktoren, Oncogene und Tumorsuppressoren.
  4. Die Apoptose: die wichtigsten Mechanismen.
  5. Die Apoptose: Zusammenhang mit Tumorentwicklung.
  6. Die Bestandteile und Funktionen des Cytoskelets.
  7. Die Struktur des Kollagens. Kollagen: die Biosynthese, Sekretion, Aggregation und Abbau. Die Kollagenarten in den verschiedenen Bindegewebe-Typen.
  8. Elastin, Laminin und Fibronektin: die Biosynthese, Aggregation und Abbau. Proteoglykane: Verteilung, Biosynthese und Degradation.
  9. Lokalisation, Stöchiometrie und Mechanismus der aktiven Na+/K+-Pumpe und der Ca2+-ATPase.
  10. ABC-Transporter-Familie
  11. Biogenese der subzellulären Organellen (Mitochondrien, ER, Lysosom, Peroxisom).
  12. Mechanismus und Regelung des nucleocytoplasmatischen Transports.
  13. Mechanismus der ER-abhängigen Proteinsynthese: Proteintransport in ER, Faltung und post-transkriptionelle Modifizierung.
  14. Qualitätskontrolle der Proteine im ER und die daran beteiligten Chaperone und Signalübertragungswege.
  15. Mechanismen, die einen ER-Stress bewirken und/oder beheben können: UPR, ERAD und EOR.
  16. Die Rolle der Lysosomen, lysosomaler Proteinimport.
  17. Die intrazelluläre Verdauung. Proteosomen. Ubiquitin und die Ubiquitinierung.
  18. Molekulare Mechanismen des vesikulären Transports.
  19. Aufbau und Funktion der Mikrofilamente, Mikrotubuli und intermediäre Filamente.
  20. Charakteristische Eigenschaften von Peroxisomen.
  21. Stress in den verschiedenen Organellen.

V.

  1. Bestimmung der Konzentration von Proteinen: Ellmann- und Biuret-Methode
  2. Titration und Titrationskurven der Aminosäuren
  3. Papier- und Dünnschichtkromatographie
  4. Gelfiltration (Säulekromatographie)
  5. Gelelektrophorese
  6. Untersuchung der β-Galaktosidase.
  7. Die Untersuchung der Succinatdehydrogenase, die kompetitive Hemmung.
  8. Die Untersuchung der mitochondrialen Energiegewinnung (theoretische Grundlage)
  9. Darstellen Sie bitte die Wirkung der folgenden Stoffe auf die mitochondrialen Oxidation (2 unterschiedliche Versuchen): Mitochondriensuspension, Succinate oder Malat-Glutamat, ADP, Rotenon, Malonat, Succinate, Oligomycin, DNP, KCN.
  10. Die allosterische Regulation der Pyruvat Kinase.
  11. Die Bestimmung der Lipase Aktivität.
  12. Cholesterinbestimmung im Serum
  13. Triglyceridbestimmung im Serum.
  14. Die reinigung von Trypsins mit Hilfe der Affinitätschromatografie.
  15. Charakterisierung der Substratspezifität von Trypsin, Chymotrypsin.
  16. Die Untersuchung der LDH-Isoenzyme.
  17. Untersuchung der Transaminasen
  18. Untersuchung der Kreatin Kinase
  19. Die Blutzuckerbestimmung.
  20. Die Bestimmung der Na+/K+-ATPase Aktivität.
  21. Die Untersuchung des Drogenstoffwechsels
  22. Hämostase:
    1. Gerinnungszeit induziert durch den Gewebefaktor
    2. Gerinnungszeit induziert durch eine Oberfläche
    3. Ethanol-Gelations Test
    4. Untersuchung der Fibrinstabilisierung
    5. Untersuchung der Thrombin-Antithrombin Reaktion

Demonstration I.

  1. Die zelluläre Phase der Hämostase: Thrombozytenadhäsion, -aktivierung und -aggregation.
  2. Die plasmatische Phase der Hämostase: die Gerinnungskaskade und Fibrinpolymerisierung.
  3. Kontrollmechanismen der Blutgerinnung: Serinproteaseinhibitoren und das Protein C/Protein S-System.
  4. Der Mechanismus und die Regelung der Fibrinolyse.
  5. Molekulare Angriffspunkte in medikamentöser Behandlung der Hämostasestörungen (Thrombozytenaggregationshemmer, Vitamin K-Antagonisten, Heparin, Hirudin, rekombinanter tPA, Lysinanaloga).
  6. Pathomechanismen, die zur Entstehung der atherosklerotischen Plaques führen.
  7. Transkriptionelle Regelung der Cholesterin-homöostase (SREBP, LXR, FXR,).
  8. Die Phase 1 in der Biotransformation. Die P450 Reduktase und die CYP Superfamilie.
  9. Phase 2 und 3 Reaktionen der Biotransformation.
  10. Pathobiochemie der alkoholischen Leberschädigung
  11. Prooxidanten, Entstehung von ROS.
  12. Oxidativer Stress und die Antioxidativen Abwehrsysteme.
  13. Einteilung der Rezeptoren nach Mechanismus, Lokalisation, chemischen Character und Wirkung. Analyse der Ligandenbindung
  14. Die heptahelicalen (7TM) Rezeptoren.
  15. Die G-Proteine: Typen, Struktur, Hemmstoffe.
  16. Das cAMP-System: Hormone, Rezeptoren, G-Proteine, Adenylylcyclasen.
  17. Das cAMP-System: Protein kinase A, Phosphodiesterasen. Transkriptionsregelung durch cAMP.
  18. Proteinkinase-C: Aufbau, Typen, Aktivierung und Down-Regulation.  
  19. Die Untersuchung der LDH-Isoenzyme.
  20. Untersuchung der Transaminasen. Untersuchung der Kreatin Kinase

Demonstration II.

  1. Das cGMP-System: Membrangebundene Guanylylcyclasen. Proteinkinase-G. NO-Synthasen. NO-sensitive Guanylylcyclase.
  2. Ca2+ als Signal.
  3. Ligandenregulierte Kationen- und Anionenkanäle in der Plasmamembran.
  4. Das Phospholipase-C-System: Hormone, Rezeptoren, G-Proteine, second messengers, PLC-Aufbau und Isoenzyme.
  5. Der Metabolismus von Inositolphosphate und IP-Lipide. Phospholipase D.
  6. Rezeptor Tyrosinkinasen. Der EGF-Rezeptor. Der MAP-Kinase-Weg.
  7. Phosphoprotein Phosphatasen.
  8. Steroidrezeptoren, Thyroidrezeptoren, Retionoatrezeptoren und Waisenrezeptoren.
  9. Der Insulinrezeptor: metabolische Wirkungen.
  10. Der Insulinrezeptor: Zusammenhang mit Apoptose.
  11. Der Hypoxie-induzierte Faktor und die Sirtuine.
  12. Die AMP-aktivierte Proteinkinase und der mTORC1 Komplex.
  13. Die Funktionsweise der circadianen Uhr. Zusammenhänge mit dem Stoffwechsel.
  14. Zellcyclus: Regulation, Phasen. Wachstumsfaktoren, Oncogene.
  15. Cycline und die Cyclin abhängigen Proteinkinasen.
  16. Zellcyclus und Tumorentwicklung: Wachstumsfaktoren, Oncogene und Tumorsuppressoren.
  17. Die Apoptose: die wichtigste Mechanismen.
  18. Die Apoptose: Zusammenhang mit Tumorentwicklung.
  19. Die Bestandteile und Funktionen des Cytoskelets.
  20. Die Struktur des Kollagens. Kollagen: die Biosynthese, Sekretion, Aggregation und Abbau. Die Kollagenarten in den verschiedenen Bindegewebe-Typen.
  21. Elastin, Laminin und Fibronektin: die Biosynthese, Aggregation und Abbau. Proteoglykane: Verteilung, Biosynthese und Degradation.
  22. Epigenetische Regelung der Genexpression mittels covalenter und nicht-covalenter Histonmodifikationen: die Histon-Code-Hypothese.
  23. Epigenetische Regelung der Genexpression mittels DNA-Methylierung und miRNAs.
  24. Die Blutzuckerbestimmung.
  25. Die Bestimmung der Na+/K+-ATPase Aktivität.
  26. Die Untersuchung des Drogenstoffwechsels

Wettbewerb


 

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